Mēs izskaidrojam, kas ir fermenti un to struktūra.Tāpat, kā šie proteīni tiek klasificēti un kā tie darbojas.
Kas ir fermenti?
Fermenti ir kopums olbaltumvielas atbildīgs par dažādu katalizēšanu (šaušanu, paātrināšanu, pārveidošanu, palēnināšanu un pat apturēšanu) ķīmiskās reakcijas, ja tie ir termodinamiski iespējami. Tas nozīmē, ka tās ir regulējošas vielas organismā dzīvās būtnes, parasti samazinot Enerģija sākuma nepieciešams, lai sāktu reakciju.
Fermenti ir nepieciešami, lai dzīvi un katalizēt aptuveni 4000 zināmu ķīmisko reakciju, ja ir nosacījumi pH, temperatūra vai ķīmiskā koncentrācija, jo fermenti kā proteīni var arī denaturēties un zaudēt savu efektivitāti.
Pirmo fermentu 19. gadsimta vidū atklāja Anselme Payen un Jean-Francois Persoz, lai gan eksperimenti ap fermentācija Luiss Pastērs jau bija nojauts, ka šajos procesos, kas tolaik tika uzskatīti par tīri ķīmiskiem, ir kāda organiska "paātrinoša" viela.
Mūsdienās fermenti ir plaši pazīstami un faktiski tiek izmantoti dažādās cilvēku nozarēs (ēdiens, ķīmiskās vielas, lauksaimniecība, nafta u.c.), papildus tam, ka ir neaizstājama sastāvdaļu sastāvdaļa, kas uztur mūsu ķermeņa iekšējo līdzsvaru, paātrina nepieciešamās reakcijas (piemēram, tās, kas piegādā enerģiju), selektīvi aktivizē un deaktivizē citus (kā to dara hormoni) un raibs un tā tālāk.
Fermentu struktūra
Lielāko daļu enzīmu veido ļoti mainīga izmēra globulāri proteīni: no 62 aminoskābju monomēriem līdz milzīgām ķēdēm ar aptuveni 2500. Tomēr tikai daži no tiem ir tieši iesaistīti reakcijas katalīzē, t.i.aktīvais centrs.
Secība, kādā visas šīs aminoskābes ir saliktas, nosaka fermenta trīsdimensiju struktūru, kas arī nosaka tā specifisko darbību. Dažreiz šai struktūrai ir arī vietas, lai piesaistītu kofaktorus, tas ir, citas vielas, kuru iejaukšanās ir nepieciešama, lai radītu vēlamo efektu.
Fermenti ir ļoti specifiski, tas ir, tie ne ar ko nereaģē un nepiedalās nevienā reakcijā. Viņiem ir ļoti specifisks un precīzs bioķīmiskais uzdevums, ko viņi veic ar ļoti zemu kļūdu procentu.
Fermentu klasifikācija
Fermentus klasificē, pamatojoties uz specifisko reakciju, ko tie katalizē, šādi:
- Oksidoreduktāzes. Tie katalizē oksidācijas-reducēšanas reakcijas, tas ir, pārnesi elektroni vai no atomi ūdeņradi no viena substrāta uz otru. To piemēri ir enzīmi dehidrogenāze unc oksidāze.
- Transferāzes. Tie katalizē noteiktas ķīmiskās grupas, kas nav ūdeņradis, pārnešanu no viena substrāta uz otru. Piemērs tam ir enzīms glikokināze.
- Hidrolāzes. Viņi tiek galā ar reakcijām hidrolīze (plīsums molekulas organiskas pēc molekulām Ūdens). Piemēram, laktāze.
- Liasas. Fermenti, kas katalizē substrātu lūzumu vai metināšanu. Piemēram, acetāta dekarboksilāze.
- Izomerāzes. Tie katalizē izomēru savstarpējo konversiju, tas ir, pārvērš molekulu tās trīsdimensiju ģeometriskajā variantā.
- Prievītes. Šie fermenti katalizē specifiskas substrāta saistīšanās reakcijas, vienlaikus hidrolizējoties trifosfāta nukleotīdiem (piemēram, ATP vai GTP). Piemēram, enzīms privātā karboksilāze.
Kā darbojas fermenti?
Fermenta darbību var paātrināt, palielinoties kaloriju enerģijas līmenim.
Fermenti var darboties dažādos veidos, lai gan vienmēr samazina ķīmiskās reakcijas aktivācijas enerģiju, tas ir, enerģijas daudzumu, kas nepieciešams tās sākšanai. Šie dažādie režīmi ir:
- Apkārtējā. Aktivizācijas enerģija tiek samazināta, veidojot reakcijai labvēlīgu vidi, piemēram, mainot substrāta ķīmiskās īpašības, veicot reakcijas ar savu aminoskābju slāni.
- Atvieglo pāreju. Pārejas enerģija tiek samazināta, nemodificējot substrātu, tas ir, radot vidi ar optimāliem lādiņiem reakcijas norisei.
- Dodiet alternatīvu maršrutu. Šajā gadījumā fermenti reaģē ar substrātu, veidojot ES (enzīms/substrāts) kompleksu, kas "izlaiž soļus" parastajā reakcijas ceļā, samazinot laiku, kas nepieciešams, lai tā notiktu.
- Palieliniet temperatūru. Noteiktu parametru ietvaros fermenta darbību var paātrināt, palielinoties tā līmenim kaloriju enerģija, ko sniedza eksotermiskas reakcijas paralēli.