Miozīns pieder pie motoriem proteīniem un, cita starpā, ir atbildīgs par procesiem, kas iesaistīti muskuļu kontrakcijā. Ir dažādi miozīnu veidi, un tie visi piedalās šūnu organellu transportēšanas procesos vai maiņās citoskeletonā. Miozīna molekulārās struktūras strukturālās novirzes noteiktos apstākļos var būt muskuļu slimību cēlonis.
Kas ir miozīns?
Kopā ar dineīnu un kinezīnu miozīns ir viens no motoriem proteīniem, kas ir atbildīgs par šūnu kustības un transportēšanas procesiem šūnā. Pretstatā pārējiem diviem motoriskajiem proteīniem miozīns darbojas tikai ar aktīnu. Aktīns, savukārt, ir daļa no eikariotu šūnas citoskeletona. Tāpēc tā ir atbildīga par šūnas struktūru un stabilitāti.
Turklāt aktīns ar miozīnu un vēl diviem strukturāliem proteīniem veido muskuļa faktisko kontraktilās struktūras vienību. Divas trešdaļas muskuļu kontraktilās olbaltumvielas ir miozīni un viena trešdaļa ir aktīns. Tomēr miozīni atrodas ne tikai muskuļu šūnās, bet arī visās citās eikariotu šūnās. Tas attiecas uz vienšūnu eikariotiem, kā arī uz augu un dzīvnieku šūnām. Mikrofilamenti (aktīna pavedieni) ir iesaistīti citoskeleta struktūrā visās šūnās un kopā ar miozīnu kontrolē protoplazmas strāvas.
Anatomija un struktūra
Miozīnus var iedalīt dažādās klasēs un apakšklasēs. Pašlaik ir zināmas vairāk nekā 18 dažādas klases, no kurām svarīgākās ir I, II un V klase. Miozīns, kas atrodams muskuļu šķiedrās, tiek saukts par parasto miozīnu un pieder pie II klases.Visu miozīnu struktūra ir līdzīga. Tie visi sastāv no galvas daļas (miozīna galvas), kakla daļas un astes daļas.
Skeleta muskuļa miozīna pavedieni sastāv no aptuveni 200 miozīna II molekulām, katra ar molekulmasu 500 kDa. Galvas galviņa ir ģenētiski ļoti konservatīva. Sadalījumu strukturālajās klasēs galvenokārt nosaka astes daļas ģenētiskā mainība. Galvas daļa saistās ar aktīna molekulu, bet kakla daļa darbojas kā eņģe. Vairāku miozīna molekulu astes daļas uzkrājas un veido pavedienus (saišķus). Miozīna II molekula sastāv no divām smagām un četrām vieglām ķēdēm.
Abas smagās ķēdes veido tā saukto dimēru. Garākajai no abām ķēdēm ir alfa-spirāles struktūra, un to veido 1300 aminoskābes. Īsākā ķēde sastāv no 800 aminoskābēm un apzīmē tā saukto motoro domēnu, kas veido molekulu galvu, kas ir atbildīga par kustībām un transporta procesiem. Četras vieglās ķēdes ir savienotas ar smago ķēžu galvu un kaklu. Vieglās ķēdes, kas atrodas tālāk no galvas, sauc par regulējošām, un vieglās ķēdes, kas atrodas tuvu galvai, kā būtiskas ķēdes. Tie ir ļoti līdzīgi kalcijam un tādējādi var kontrolēt kakla daļas kustīgumu.
Funkcija un uzdevumi
Visu miozīnu vissvarīgākā funkcija ir šūnu organellu transportēšana eikariotu šūnās un maiņu veikšana citoskeletonā. Parastās miozīna II molekulas kopā ar aktīnu un olbaltumvielām tropomiozīnu un troponīnu ir atbildīgas par muskuļu kontrakciju. Lai to izdarītu, miozīns vispirms tiek integrēts sakomatora Z-diskos, izmantojot olbaltumvielu titīnu. Seši titīna pavedieni fiksē miozīna pavedienu.
Sacomerā miozīna pavediens veido ap 100 šķērssavienojumu uz sāniem. Atkarībā no miozīna molekulu struktūras un mioglobīna satura var izdalīt vairākas muskuļu šķiedru formas. Muskuļa kontrakcija notiek sacomerā, pateicoties miozīna kustībai šķērs tilta ciklā. Pirmkārt, miozīna galva ir stingri piestiprināta pie aktīna molekulas. Tad ATP tiek sadalīta ADP, tādējādi atbrīvotā enerģija noved pie miozīna galvas sasprindzinājuma. Tajā pašā laikā gaismas ķēdes nodrošina kalcija jonu palielināšanos. Tas izraisa miozīna galvas pieķeršanos kaimiņu aktīna molekulai konformācijas izmaiņu rezultātā.
Atbrīvojot veco savienojumu, spriedze tagad tiek pārveidota mehāniskajā enerģijā ar tā saucamo spēka triecienu. Kustība ir līdzīga aira sitienam. Miozīna galva ir noliekta no 90 grādiem līdz no 40 līdz 50 grādiem. Rezultāts ir muskuļu kustība. Muskuļu kontrakcijas laikā tiek saīsināts tikai sakomatora garums, savukārt aktīna un miozīna pavedienu garumi paliek nemainīgi. ATP piegāde muskuļos ir pietiekama tikai apmēram trīs sekundes. Sadalot glikozi un taukus, ADP tiek pārveidots par ATP, lai ķīmisko enerģiju joprojām varētu pārveidot mehāniskajā enerģijā.
Slimības
Miozīna strukturālās izmaiņas, ko izraisa mutācijas, var izraisīt muskuļu slimības. Šādas slimības piemērs ir ģimenes hipertrofiska kardiomiopātija. Ģimenes hipertrofiska kardiomiopātija ir iedzimta slimība, kas tiek mantota kā autosomāli dominējoša īpašība. Slimību raksturo kreisā kambara sabiezēšana bez dilatācijas.
Ar izplatību 0,2 procentiem no visiem iedzīvotājiem tā ir samērā izplatīta sirds slimība. Šo slimību izraisa mutācijas, kas izraisa betamiozīna un alfatropomiozīna struktūras izmaiņas. Šī nav viena, bet vairāku olbaltumvielu punktu mutācija, kas iesaistītas sakomatora struktūrā. Lielākā daļa mutāciju atrodas 14. hromosomā. Patoloģiski slimība izpaužas kā kreisā kambara muskuļu sabiezēšana.
Šī sirds muskuļa biezuma asimetrija var izraisīt sirds un asinsvadu sistēmas sūdzības ar sirds aritmijām, elpas trūkumu, reiboni, samaņas zudumu un stenokardiju. Lai arī daudziem pacientiem sirds funkcijas traucējumi ir nelieli vai nav nekādu, var attīstīties progresējoša sirds mazspēja.
.jpg)
